一、基本信息名称G21单字母序列TLIKTIVTRINDISHTQSVSA三字母序列Thr-Leu-Ile-Lys-Thr-Ile-Val-Thr-Arg-Ile-Asn-Asp-Ile-Ser-His-Thr-Gln-Ser-Val-Ser-Ala-OH长度21个氨基酸21-mer属于中分子多肽结构相对完整易通过固相合成法制备常规合成纯度可达到95%以上能满足科研实验的高精度要求。类型线性多肽无分子内二硫键构象主要依赖氨基酸侧链的疏水相互作用、氢键及静电相互作用维持呈柔性构象可根据结合靶点灵活调整构象适配不同的结合场景。末端N端为游离氨基N‑NH₂C端为游离羧基C‑COOH无乙酰化、酰胺化等修饰末端基团不影响肽段的核心功能与结合活性合成过程中可根据需求调整末端修饰。结构特征氨基酸组成含3个苏氨酸Thr、2个亮氨酸Leu、2个异亮氨酸Ile、2个丝氨酸Ser、1个赖氨酸Lys、1个缬氨酸Val、1个精氨酸Arg、1个天冬酰胺Asn、1个天冬氨酸Asp、1个组氨酸His、1个谷氨酰胺Gln、1个丙氨酸Ala氨基酸种类丰富兼具疏水性、极性与碱性。敏感残基含Thr、Ser、Asn、Gln等易水解残基在强酸、强碱或高温条件下易发生肽键水解His为两性离子残基其解离状态受pH影响较大可能调控肽段构象无Trp、Met等易氧化残基整体氧化稳定性较好。构象特点富含疏水性残基Leu、Ile、Val可形成弱疏水区域利于与靶点的疏水结构域结合Lys、Arg等碱性残基与Asp等酸性残基分布均匀参与静电相互作用与氢键形成增强肽段与靶点的结合特异性和亲和力。结构式二、精确理化参数精确分子量2297.64 Da分子式C99H173N29O33理论等电点pI~8.5弱碱性由Lys、Arg的碱性侧链与Asp的酸性侧链相互平衡决定在生理pH环境下呈弱碱性利于与带负电的靶点结合。pH 7.4净电荷≈1生理pH条件下带弱正电可与靶点的酸性氨基酸侧链发生静电相互作用助力肽段与靶点的特异性结合提升结合稳定性。紫外吸收无Trp、Tyr等强吸收残基主要依赖肽键及Asn、Gln的弱吸收最大吸收波长λmax≈220 nm肽键特征吸收不适合通过紫外分光光度法常规定量需采用高精度方法。溶解性常规浓度≤5 mg/mL下易溶于水、生理盐水、PBS缓冲液pH 6.5-8.5溶解性良好涡旋混匀1-2分钟即可完全溶解无需额外助溶剂。高浓度5 mg/mL时因含一定量疏水性残基可能出现轻微浑浊可先用少量0.1%乙酸或DMSO不超过终浓度5%助溶再用缓冲液或无菌水梯度稀释避免直接高浓度溶解导致肽段聚集。可溶于甲醇、乙醇等极性有机溶剂难溶于正己烷、氯仿等非极性有机溶剂实验中优先使用水性缓冲液溶解避免影响肽段构象与活性。稳定性氧化稳定性无Trp、Met等易氧化残基氧化稳定性较好常温下暴露于空气后不易发生氧化降解无需特殊隔氧保存。水解敏感性含Thr、Ser、Asn、Gln等易水解残基在强酸、强碱、高温60℃或蛋白酶存在条件下易发生肽键水解需严格控制保存和实验条件。保存条件粉末状态下−20℃干燥、密封、避光保存可稳定2年以上避免潮湿、高温、强酸强碱环境防止肽键水解和构象异常。溶液保存溶解后需小体积分装10-50μL−20℃或−80℃避光冻存避免反复冻融反复冻融易导致肽段降解、聚集常温下可稳定4-6小时4℃冷藏可稳定24-48小时建议现配现用确保肽段活性。pH影响His残基对pH敏感强酸、强碱条件下易发生构象变化实验中建议使用中性缓冲液pH 6.5-8.5确保肽段构象稳定避免影响结合活性。三、来源与用途来源人工化学合成多肽无天然内源性来源无天然前体蛋白不参与体内天然生理过程通过固相合成法可大规模制备合成效率高、纯度可控可根据实验需求调整合成纯度95%-99%。核心用途作为通用科研工具肽广泛应用于分子生物学、生物化学、肽学等科研领域具体包括肽-蛋白相互作用研究作为模型肽探究多肽与蛋白质的结合规律、结合位点及相互作用机制为蛋白靶点研究提供工具支持。蛋白酶稳定性研究作为小分子肽底物用于检测蛋白酶的活性、特异性探究蛋白酶对肽段的降解规律辅助蛋白酶相关研究。构象研究因构象柔性良好可用于多肽构象与功能关系、构象变化监测等研究辅助探究柔性多肽的结构特征。细胞实验工具用于细胞水平的肽段摄取、细胞毒性等相关实验作为对照肽或工具肽辅助验证实验结论。肽合成工艺验证因序列长度适中、氨基酸组成多样可作为固相合成工艺的验证肽用于优化合成条件、提升合成效率。四、结构关键位点Lys⁴、Arg⁹赖氨酸、精氨酸碱性残基赋予肽段弱正电荷是肽段与带负电靶点如蛋白质酸性侧链发生静电相互作用的关键位点直接影响肽段与靶点的结合亲和力。Asp¹²天冬氨酸酸性残基参与肽段内部的氢键形成维持肽段的柔性构象同时可与靶点的碱性残基结合增强结合特异性调节肽段的pH敏感性。Leu²、Leu₁₀、Ile³、Ile⁶、Ile¹³亮氨酸、异亮氨酸疏水性残基形成肽段的疏水核心是肽段与靶点疏水结构域结合的关键维持肽段与靶点的结合稳定性同时影响肽段的溶解性。His¹⁵组氨酸两性离子残基其解离状态受pH影响可参与氢键、金属离子结合可能调控肽段的构象与结合活性是肽段pH敏感性的核心残基。Thr¹、Thr⁵、Thr⁸、Thr¹⁶苏氨酸极性残基参与肽段的氢键形成增强肽段的水溶性同时可能参与肽段与靶点的结合过程影响肽段的功能活性。
G21；TLIKTIVTRINDISHTQSVSA
一、基本信息名称G21单字母序列TLIKTIVTRINDISHTQSVSA三字母序列Thr-Leu-Ile-Lys-Thr-Ile-Val-Thr-Arg-Ile-Asn-Asp-Ile-Ser-His-Thr-Gln-Ser-Val-Ser-Ala-OH长度21个氨基酸21-mer属于中分子多肽结构相对完整易通过固相合成法制备常规合成纯度可达到95%以上能满足科研实验的高精度要求。类型线性多肽无分子内二硫键构象主要依赖氨基酸侧链的疏水相互作用、氢键及静电相互作用维持呈柔性构象可根据结合靶点灵活调整构象适配不同的结合场景。末端N端为游离氨基N‑NH₂C端为游离羧基C‑COOH无乙酰化、酰胺化等修饰末端基团不影响肽段的核心功能与结合活性合成过程中可根据需求调整末端修饰。结构特征氨基酸组成含3个苏氨酸Thr、2个亮氨酸Leu、2个异亮氨酸Ile、2个丝氨酸Ser、1个赖氨酸Lys、1个缬氨酸Val、1个精氨酸Arg、1个天冬酰胺Asn、1个天冬氨酸Asp、1个组氨酸His、1个谷氨酰胺Gln、1个丙氨酸Ala氨基酸种类丰富兼具疏水性、极性与碱性。敏感残基含Thr、Ser、Asn、Gln等易水解残基在强酸、强碱或高温条件下易发生肽键水解His为两性离子残基其解离状态受pH影响较大可能调控肽段构象无Trp、Met等易氧化残基整体氧化稳定性较好。构象特点富含疏水性残基Leu、Ile、Val可形成弱疏水区域利于与靶点的疏水结构域结合Lys、Arg等碱性残基与Asp等酸性残基分布均匀参与静电相互作用与氢键形成增强肽段与靶点的结合特异性和亲和力。结构式二、精确理化参数精确分子量2297.64 Da分子式C99H173N29O33理论等电点pI~8.5弱碱性由Lys、Arg的碱性侧链与Asp的酸性侧链相互平衡决定在生理pH环境下呈弱碱性利于与带负电的靶点结合。pH 7.4净电荷≈1生理pH条件下带弱正电可与靶点的酸性氨基酸侧链发生静电相互作用助力肽段与靶点的特异性结合提升结合稳定性。紫外吸收无Trp、Tyr等强吸收残基主要依赖肽键及Asn、Gln的弱吸收最大吸收波长λmax≈220 nm肽键特征吸收不适合通过紫外分光光度法常规定量需采用高精度方法。溶解性常规浓度≤5 mg/mL下易溶于水、生理盐水、PBS缓冲液pH 6.5-8.5溶解性良好涡旋混匀1-2分钟即可完全溶解无需额外助溶剂。高浓度5 mg/mL时因含一定量疏水性残基可能出现轻微浑浊可先用少量0.1%乙酸或DMSO不超过终浓度5%助溶再用缓冲液或无菌水梯度稀释避免直接高浓度溶解导致肽段聚集。可溶于甲醇、乙醇等极性有机溶剂难溶于正己烷、氯仿等非极性有机溶剂实验中优先使用水性缓冲液溶解避免影响肽段构象与活性。稳定性氧化稳定性无Trp、Met等易氧化残基氧化稳定性较好常温下暴露于空气后不易发生氧化降解无需特殊隔氧保存。水解敏感性含Thr、Ser、Asn、Gln等易水解残基在强酸、强碱、高温60℃或蛋白酶存在条件下易发生肽键水解需严格控制保存和实验条件。保存条件粉末状态下−20℃干燥、密封、避光保存可稳定2年以上避免潮湿、高温、强酸强碱环境防止肽键水解和构象异常。溶液保存溶解后需小体积分装10-50μL−20℃或−80℃避光冻存避免反复冻融反复冻融易导致肽段降解、聚集常温下可稳定4-6小时4℃冷藏可稳定24-48小时建议现配现用确保肽段活性。pH影响His残基对pH敏感强酸、强碱条件下易发生构象变化实验中建议使用中性缓冲液pH 6.5-8.5确保肽段构象稳定避免影响结合活性。三、来源与用途来源人工化学合成多肽无天然内源性来源无天然前体蛋白不参与体内天然生理过程通过固相合成法可大规模制备合成效率高、纯度可控可根据实验需求调整合成纯度95%-99%。核心用途作为通用科研工具肽广泛应用于分子生物学、生物化学、肽学等科研领域具体包括肽-蛋白相互作用研究作为模型肽探究多肽与蛋白质的结合规律、结合位点及相互作用机制为蛋白靶点研究提供工具支持。蛋白酶稳定性研究作为小分子肽底物用于检测蛋白酶的活性、特异性探究蛋白酶对肽段的降解规律辅助蛋白酶相关研究。构象研究因构象柔性良好可用于多肽构象与功能关系、构象变化监测等研究辅助探究柔性多肽的结构特征。细胞实验工具用于细胞水平的肽段摄取、细胞毒性等相关实验作为对照肽或工具肽辅助验证实验结论。肽合成工艺验证因序列长度适中、氨基酸组成多样可作为固相合成工艺的验证肽用于优化合成条件、提升合成效率。四、结构关键位点Lys⁴、Arg⁹赖氨酸、精氨酸碱性残基赋予肽段弱正电荷是肽段与带负电靶点如蛋白质酸性侧链发生静电相互作用的关键位点直接影响肽段与靶点的结合亲和力。Asp¹²天冬氨酸酸性残基参与肽段内部的氢键形成维持肽段的柔性构象同时可与靶点的碱性残基结合增强结合特异性调节肽段的pH敏感性。Leu²、Leu₁₀、Ile³、Ile⁶、Ile¹³亮氨酸、异亮氨酸疏水性残基形成肽段的疏水核心是肽段与靶点疏水结构域结合的关键维持肽段与靶点的结合稳定性同时影响肽段的溶解性。His¹⁵组氨酸两性离子残基其解离状态受pH影响可参与氢键、金属离子结合可能调控肽段的构象与结合活性是肽段pH敏感性的核心残基。Thr¹、Thr⁵、Thr⁸、Thr¹⁶苏氨酸极性残基参与肽段的氢键形成增强肽段的水溶性同时可能参与肽段与靶点的结合过程影响肽段的功能活性。
